uma molécula IgG consiste em um total de 12 domínios de imunoglobulina. Esses domínios têm muitas características de sequência em comum e adotam uma estrutura comum, a dobra de imunoglobulina (figura 33.9). Notavelmente, esse mesmo domínio estrutural é encontrado em muitas outras proteínas que desempenham papéis-chave no sistema imunológico.

 figura 33.9. Dobra Da Imunoglobulina.

Figura 33,9

Dobra De Imunoglobulina.  mouse de imagem.jpg um domínio de imunoglobulina consiste em um par de folhas β ligadas por uma ligação dissulfeto e interações hidrofóbicas. Três loops hipervariáveis estão em uma extremidade da estrutura.

a dobra da imunoglobulina consiste em um par de folhas β, cada uma construída de fios β antiparalelos, que circundam um núcleo hidrofóbico central. Uma única ligação dissulfeto une as duas folhas. Dois aspectos dessa estrutura são particularmente importantes para sua função. Primeiro, três loops presentes em uma extremidade da estrutura formam uma superfície de ligação potencial. Estas alças contêm as sequências hipervariáveis presentes nos anticorpos e nos receptores das células T (ver secções 33.3 e 33.5.2). A variação das sequências de aminoácidos dessas alças fornece o principal mecanismo para a geração do conjunto vastamente diversificado de anticorpos e receptores de células T expressos pelo sistema imunológico. Esses loops são chamados de loops hipervariáveis ou regiões de determinação de complementaridade (CDRs). Em segundo lugar, o terminal amino e o terminal carboxila estão em extremidades opostas da estrutura, o que permite que os domínios estruturais sejam amarrados juntos para formar cadeias, como nas cadeias L E H de anticorpos. Tais cadeias estão presentes em várias outras moléculas-chave no sistema imunológico.

 Árvore de imagens.jpg a dobra de imunoglobulina é um dos domínios mais prevalentes codificados pelo genoma humano — mais de 750 genes codificam proteínas com pelo menos uma dobra de imunoglobulina reconhecível no nível da sequência de aminoácidos. Tais domínios também são comuns em outros animais multicelulares, como moscas e nemotodos. No entanto, a partir da inspeção da sequência de aminoácidos isoladamente, os domínios de imunoglobulina não parecem estar presentes em leveduras ou plantas. No entanto, domínios estruturalmente semelhantes estão presentes nesses organismos, incluindo a principal proteína fotossintética de transporte de elétrons plastocianina nas plantas (seção 19.3.2). Assim, a família immunglobulin-fold parece ter se expandido muito ao longo dos ramos evolutivos que levam aos animais-particularmente, vertebrados.

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