cząsteczka IgG składa się w sumie z 12 domen immunoglobulinowych. Domeny te mają wiele wspólnych cech sekwencji i przyjmują wspólną strukturę, fałd immunoglobuliny (rysunek 33.9). Co ciekawe, ta sama domena strukturalna występuje w wielu innych białkach, które odgrywają kluczową rolę w układzie odpornościowym.

rysunek 33.9. Fałd Immunoglobuliny.

Rysunek 33.9

Fałd Immunoglobuliny.  Mysz obrazkowa. domena immunoglobuliny składa się z pary β-arkuszy połączonych wiązaniem dwusiarczkowym i oddziaływaniami hydrofobowymi. Na jednym końcu struktury leżą trzy hiperwmienne pętle.

fałd immunoglobuliny składa się z pary arkuszy β, z których każda zbudowana jest z antyrównoległych nici β, które otaczają centralny rdzeń hydrofobowy. Jedno wiązanie dwusiarczkowe łączy dwa arkusze. Dwa aspekty tej struktury są szczególnie ważne dla jej funkcji. Po pierwsze, trzy pętle obecne na jednym końcu struktury tworzą potencjalną powierzchnię wiążącą. Pętle te zawierają nadmienne sekwencje obecne w przeciwciałach i w receptorach komórek T(patrz punkty 33.3 i 33.5.2). Zmienność sekwencji aminokwasowych tych pętli zapewnia główny mechanizm wytwarzania bardzo zróżnicowanego zestawu przeciwciał i receptorów limfocytów T wyrażanych przez układ odpornościowy. Pętle te nazywane są pętlami nadmiennymi lub komplementarnościowymi regionami określającymi (CDR). Po drugie, koniec aminowy i koniec karboksylowy znajdują się na przeciwległych końcach struktury, co pozwala na Wiązanie domen strukturalnych w łańcuchy, tak jak w łańcuchach L I H przeciwciał. Takie łańcuchy są obecne w kilku innych kluczowych cząsteczkach układu odpornościowego.

obraz drzewa. fałd immunoglobulin jest jedną z najbardziej rozpowszechnionych domen kodowanych przez ludzki genom-ponad 750 genów koduje białka z co najmniej jednym fałdem immunoglobulin rozpoznawalnym na poziomie sekwencji aminokwasowej. Takie domeny są również powszechne u innych zwierząt wielokomórkowych, takich jak muchy i nicienie. Jednak z badania samej sekwencji aminokwasowej wynika, że domeny złożone z immunoglobulin nie są obecne w drożdżach lub roślinach. Jednak strukturalnie podobne domeny są obecne w tych organizmach, w tym kluczowe fotosyntetyczne białko transportujące elektrony plastocyjanina w roślinach (sekcja 19.3.2). Wydaje się, że rodzina immunglobulin-fold znacznie rozszerzyła się na gałęzie ewolucyjne prowadzące do zwierząt — zwłaszcza kręgowców.

Posted on

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany.