een IgG-molecuul bestaat uit in totaal 12 immunoglobulinedomeinen. Deze domeinen hebben vele gemeenschappelijke opeenvolgingseigenschappen en keuren een gemeenschappelijke structuur, de immunoglobulin vouw (figuur 33.9) goed. Opmerkelijk, wordt dit zelfde structurele domein gevonden in vele andere proteã nen die belangrijke rollen in het immuunsysteem spelen.

 figuur 33.9. Immunoglobuline Vouw.

Figuur 33.9

Immunoglobuline Fold. Beeldmuis.jpg een immunoglobulinedomein bestaat uit een paar β-bladen die door een disulfidebinding met hydrofobe interacties zijn verbonden. Drie hypervariabele lussen liggen aan één uiteinde van de structuur.

de immunoglobulinevouw bestaat uit een paar β-bladen, elk gebouwd van antiparallel β-bundels, die een centrale hydrophobic kern omringen. Een enkele disulfideband overbrugt de twee bladen. Twee aspecten van deze structuur zijn bijzonder belangrijk voor haar functie. Ten eerste vormen drie lussen aan één uiteinde van de structuur een potentieel bindend oppervlak. Deze lussen bevatten de hypervariabele sequenties aanwezig in antilichamen en in t-celreceptoren (zie rubrieken 33.3 en 33.5.2). De variatie van de aminozuuropeenvolgingen van deze lijnen verstrekt het belangrijkste mechanisme voor de generatie van de enorm diverse reeks antilichamen en T-celreceptoren die door het immuunsysteem worden uitgedrukt. Deze lussen worden hypervariabele lussen of complementaritydetermining regions (CDR ‘ s) genoemd. Ten tweede, zijn het aminoeindpunt en carboxyl eindpunt bij tegenovergestelde einden van de structuur, die structurele domeinen toestaat om samen worden geregen om kettingen te vormen, zoals in de kettingen van L en H van antilichamen. Dergelijke ketens zijn aanwezig in verscheidene andere belangrijke molecules in het immuunsysteem.

Afbeeldingsstructuur.jpg de immunoglobulineplooi is een van de meest voorkomende domeinen gecodeerd door het menselijk genoom — meer dan 750 genen coderen eiwitten met ten minste één immunoglobulineplooi herkenbaar op het niveau van de aminozuurvolgorde. Dergelijke domeinen zijn ook gemeenschappelijk in andere meercellige dieren zoals vliegen en nemotodes. Nochtans, van inspectie van aminozuuropeenvolging alleen, schijnen immunoglobulin-vouwdomeinen niet aanwezig te zijn in gist of installaties. In deze organismen zijn echter structureel vergelijkbare domeinen aanwezig, waaronder het fotosynthetische elektronen-transporteiwit plastocyanine in planten (paragraaf 19.3.2). Aldus, lijkt de immunglobuline-vouwfamilie sterk langs evolutionaire takken te hebben uitgebreid die tot dieren leiden-in het bijzonder, gewervelde dieren.

Posted on

Geef een antwoord

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd.