IgG分子は、合計12の免疫グロブリンドメインで構成されています。 これらのドメインは、共通の多くの配列特徴を有し、共通の構造、免疫グロブリン倍を採用する(図33.9)。 驚くべきことに、この同じ構造ドメインは、免疫系において重要な役割を果たす他の多くのタンパク質に見出される。

図33.9. 免疫グロブリン倍。

図33.9

免疫グロブリン倍。 jpg免疫グロブリンドメインは、ジスルフィド結合と疎水性相互作用によって連結された一対のβシートからなる。 三つの超可変ループは、構造の一端にあります。

免疫グロブリンフォールドは、中央の疎水性コアを囲む反平行βストランドで構築された一対のβシートで構成されています。 単一のジスルフィド結合が二つのシートを橋渡しする。 この構造の2つの側面は、その機能にとって特に重要です。 第一に、構造の一端に存在する三つのループは、潜在的な結合表面を形成する。 これらのループは、抗体およびT細胞受容体に存在する超可変配列を含む(第33.3項および第33.5.2項参照)。 これらのループのアミノ酸配列の変化は、免疫系によって発現される抗体およびT細胞受容体の非常に多様なセットの生成のための主要な機序を提 これらのループは、超可変ループまたは相補性決定領域(Cdr)と呼ばれます。 第二に、アミノ末端およびカルボキシル末端は、構造の反対側の端にあり、これは、抗体のL鎖およびH鎖のように、構造ドメインが一緒に張られて鎖を形成することを可能にする。 このような鎖は、免疫系のいくつかの他の重要な分子に存在する。

イメージツリー。jpg免疫グロブリンフォールドは、ヒトゲノムによってコードされる最も一般的なドメインの一つであり、750以上の遺伝子がアミノ酸配列のレベルで認識可能な少なくとも一つの免疫グロブリンフォールドを有するタンパク質をコードする。 このようなドメインは、ハエや線虫などの他の多細胞動物でも一般的です。 しかし、アミノ酸配列のみの検査から、免疫グロブリンフォールドドメインは酵母または植物には存在しないようである。 しかし、構造的に類似したドメインは、植物における主要な光合成電子輸送タンパク質プラストシアニンを含む、これらの生物に存在する(セクション19.3.2)。 したがって、immunglobulin-foldファミリーは、動物、特に脊椎動物につながる進化の枝に沿って大幅に拡大しているように見えます。

Posted on

コメントを残す

メールアドレスが公開されることはありません。