Una molecola di IgG è costituita da un totale di 12 domini di immunoglobuline. Questi domini hanno molte caratteristiche di sequenza in comune e adottano una struttura comune, la piega dell’immunoglobulina (Figura 33.9). Sorprendentemente, questo stesso dominio strutturale si trova in molte altre proteine che svolgono ruoli chiave nel sistema immunitario.

 Figura 33.9. Piega dell'immunoglobulina.

Figura 33.9

Piega immunoglobulinica.  Mouse immagine.jpg Un dominio di immunoglobuline è costituito da una coppia di fogli β collegati da un legame disolfuro e da interazioni idrofobiche. Tre anelli ipervariabili si trovano ad un’estremità della struttura.

La piega dell’immunoglobulina consiste di una coppia di fogli β, ciascuno costruito di filamenti β antiparalleli, che circondano un nucleo idrofobo centrale. Un singolo legame disolfuro collega i due fogli. Due aspetti di questa struttura sono particolarmente importanti per la sua funzione. Innanzitutto, tre anelli presenti ad un’estremità della struttura formano una potenziale superficie di legame. Queste anse contengono le sequenze ipervariabili presenti negli anticorpi e nei recettori delle cellule T (vedere Paragrafi 33.3 e 33.5.2). La variazione delle sequenze amminoacidiche di questi cicli fornisce il meccanismo principale per la generazione dell’insieme molto vario degli anticorpi e dei ricevitori delle cellule T espressi dal sistema immunitario. Questi cicli sono indicati come cicli ipervariabili o complementaritydetermining regions (CDR). In secondo luogo, il terminale amminico e il terminale carbossilico sono alle estremità opposte della struttura, che consente ai domini strutturali di essere legati insieme per formare catene, come nelle catene L e H degli anticorpi. Tali catene sono presenti in molte altre molecole chiave nel sistema immunitario.

 Albero immagine.jpg La piega delle immunoglobuline è uno dei domini più diffusi codificati dal genoma umano — più di 750 geni codificano le proteine con almeno una piega delle immunoglobuline riconoscibile a livello di sequenza aminoacidica. Tali domini sono comuni anche in altri animali multicellulari come mosche e nemotodi. Tuttavia, dall’ispezione della sequenza amminoacidica da sola, i domini immunoglobulin-fold non sembrano essere presenti nel lievito o nelle piante. Tuttavia, domini strutturalmente simili sono presenti in questi organismi, inclusa la plastocianina, proteina fotosintetica chiave per il trasporto di elettroni nelle piante (Sezione 19.3.2). Pertanto, la famiglia delle immunoglobuline sembra essersi espansa notevolmente lungo i rami evolutivi che portano agli animali, in particolare ai vertebrati.

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