az IgG molekula összesen 12 immunglobulin doménből áll. Ezeknek a doméneknek sok közös szekvenciajellemzője van, és közös struktúrát, az immunglobulin-redőt alkalmaznak (33.9.ábra). Figyelemre méltó, hogy ugyanez a szerkezeti domén megtalálható sok más fehérjében, amelyek kulcsszerepet játszanak az immunrendszerben.

 33.9.ábra. Immunglobulin Szeres.

33.9 Ábra

Immunglobulin-Szeres.  kép egér.jpg az immunglobulin domén egy pár, diszulfid-kötéssel és hidrofób kölcsönhatásokkal összekapcsolt blokkból áll. Három hipervariálható hurok fekszik a szerkezet egyik végén.

az immunglobulin-hajtás egy párból áll, amelyek mindegyike antiparallel-ből épül fel, amelyek egy központi hidrofób magot vesznek körül. Egyetlen diszulfidkötés hidalja át a két lapot. Ennek a struktúrának két aspektusa különösen fontos a funkciója szempontjából. Először is, a szerkezet egyik végén jelen lévő három hurok potenciális kötő felületet képez. Ezek a hurkok tartalmazzák az antitestekben és a T-sejt receptorokban jelen lévő hipervariábilis szekvenciákat (lásd 33.3 és 33.5.2 pont). Ezeknek a hurkoknak az aminosav-szekvenciáinak variációja biztosítja a fő mechanizmust az immunrendszer által expresszált rendkívül változatos antitestek és T-sejt receptorok előállításához. Ezeket a hurkokat hipervariábilis hurkoknak vagy komplementaritásmeghatározó régióknak (cdr) nevezik. Másodszor, az amino-és a karboxil-terminális a szerkezet ellentétes végein helyezkedik el, ami lehetővé teszi a szerkezeti domének összefűzését, hogy láncokat képezzenek, mint az antitestek L-és H-láncaiban. Az ilyen láncok az immunrendszer számos más kulcsmolekulájában vannak jelen.

 Képfa.jpg az immunglobulin redő az egyik legelterjedtebb domén, amelyet az emberi genom kódol — több mint 750 gén kódolja a fehérjéket, amelyek legalább egy immunglobulin redővel felismerhetők az aminosav-szekvencia szintjén. Az ilyen domének más többsejtű állatoknál is gyakoriak, mint például a legyek és a nemotodák. Önmagában az aminosav-szekvencia vizsgálata alapján azonban úgy tűnik, hogy az élesztőben vagy a növényekben az immunglobulin-szeres domének nincsenek jelen. Szerkezetileg hasonló domének vannak jelen ezekben az organizmusokban, beleértve a növényekben található legfontosabb fotoszintetikus elektron-transzport fehérjét, a plasztocianint (19.3.2.szakasz). Így úgy tűnik, hogy az immunglobulin-szeres család nagymértékben kibővült az evolúciós ágak mentén, amelyek állatokhoz — különösen gerincesekhez-vezettek.

Posted on

Vélemény, hozzászólás?

Az e-mail-címet nem tesszük közzé.