Une molécule d’IgG est constituée d’un total de 12 domaines d’immunoglobuline. Ces domaines ont de nombreuses caractéristiques de séquence en commun et adoptent une structure commune, le pli d’immunoglobuline (Figure 33.9). Remarquablement, ce même domaine structurel se retrouve dans de nombreuses autres protéines qui jouent un rôle clé dans le système immunitaire.

 Figure 33.9. Pli d'immunoglobuline.

Figure 33.9

Pli d’immunoglobuline.  Souris d'image.jpg Un domaine d’immunoglobuline est constitué d’une paire de feuilles β liées par une liaison disulfure et des interactions hydrophobes. Trois boucles hypervariables se trouvent à une extrémité de la structure.

Le pli d’immunoglobuline est constitué d’une paire de feuilles β, chacune constituée de brins β antiparallèles, qui entourent un noyau hydrophobe central. Une seule liaison disulfure relie les deux feuilles. Deux aspects de cette structure sont particulièrement importants pour sa fonction. Tout d’abord, trois boucles présentes à une extrémité de la structure forment une surface de liaison potentielle. Ces boucles contiennent les séquences hypervariables présentes dans les anticorps et dans les récepteurs des lymphocytes T (voir Rubriques 33.3 et 33.5.2). La variation des séquences d’acides aminés de ces boucles fournit le mécanisme principal pour la génération de l’ensemble très diversifié d’anticorps et de récepteurs des lymphocytes T exprimés par le système immunitaire. Ces boucles sont appelées boucles hypervariables ou régions de détermination de la complémentarité (CDR). Deuxièmement, l’extrémité amino et l’extrémité carboxyle sont aux extrémités opposées de la structure, ce qui permet aux domaines structuraux d’être enchaînés pour former des chaînes, comme dans les chaînes L et H des anticorps. De telles chaînes sont présentes dans plusieurs autres molécules clés du système immunitaire.

 Arborescence d'images.jpg Le pli d’immunoglobuline est l’un des domaines les plus répandus codés par le génome humain — plus de 750 gènes codent des protéines avec au moins un pli d’immunoglobuline reconnaissable au niveau de la séquence d’acides aminés. De tels domaines sont également courants chez d’autres animaux multicellulaires tels que les mouches et les némotodes. Cependant, à partir de l’inspection de la séquence d’acides aminés seule, les domaines de repliement des immunoglobulines ne semblent pas être présents dans les levures ou les plantes. Cependant, des domaines structurellement similaires sont présents chez ces organismes, y compris la plastocyanine, protéine clé du transport d’électrons photosynthétique chez les plantes (section 19.3.2). Ainsi, la famille du pli d’immunglobuline semble s’être considérablement étendue le long des branches évolutives menant aux animaux, en particulier aux vertébrés.

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