Una molécula de IgG consta de un total de 12 dominios de inmunoglobulina. Estos dominios tienen muchas características de secuencia en común y adoptan una estructura común, el pliegue de inmunoglobulina (Figura 33.9). Sorprendentemente, este mismo dominio estructural se encuentra en muchas otras proteínas que desempeñan un papel clave en el sistema inmunitario.

 Figura 33.9. Doble de Inmunoglobulina.

Figura 33.9

Doblez de inmunoglobulina.  Ratón de imagen.jpg Un dominio de inmunoglobulina consiste en un par de hojas β unidas por un enlace disulfuro e interacciones hidrofóbicas. Tres bucles hipervariables se encuentran en un extremo de la estructura.

El pliegue de inmunoglobulina consiste en un par de láminas β, cada una construida de hebras β antiparalelas, que rodean un núcleo central hidrofóbico. Un único enlace de disulfuro une las dos láminas. Dos aspectos de esta estructura son particularmente importantes para su función. En primer lugar, tres bucles presentes en un extremo de la estructura forman una superficie de unión potencial. Estos bucles contienen las secuencias hipervariables presentes en los anticuerpos y en los receptores de células T (ver secciones 33.3 y 33.5.2). La variación de las secuencias de aminoácidos de estos bucles proporciona el mecanismo principal para la generación de un conjunto muy diverso de anticuerpos y receptores de células T expresados por el sistema inmunitario. Estos bucles se denominan bucles hipervariables o regiones de determinación complementaria (CDRs). En segundo lugar, el terminal amino y el terminal carboxilo están en los extremos opuestos de la estructura, lo que permite que los dominios estructurales se encadenen para formar cadenas, como en las cadenas L y H de anticuerpos. Estas cadenas están presentes en varias otras moléculas clave del sistema inmunitario.

 Árbol de imágenes.jpg El pliegue de inmunoglobulina es uno de los dominios más frecuentes codificados por el genoma humano: más de 750 genes codifican proteínas con al menos un pliegue de inmunoglobulina reconocible a nivel de secuencia de aminoácidos. Estos dominios también son comunes en otros animales multicelulares, como moscas y nemotodos. Sin embargo, a partir de la inspección de la secuencia de aminoácidos sola, los dominios de las inmunoglobulinas no parecen estar presentes en levaduras o plantas. Sin embargo, dominios estructuralmente similares están presentes en estos organismos, incluida la proteína fotosintética clave para el transporte de electrones, la plastocianina en las plantas (Sección 19.3.2). Por lo tanto, la familia de los pliegues de inmunglobulina parece haberse expandido en gran medida a lo largo de las ramas evolutivas que conducen a los animales, en particular, los vertebrados.

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