Ein IgG-Molekül besteht aus insgesamt 12 Immunglobulindomänen. Diese Domänen haben viele Sequenzmerkmale gemeinsam und nehmen eine gemeinsame Struktur an, die Immunglobulinfalte (Abbildung 33.9). Bemerkenswerterweise findet sich dieselbe strukturelle Domäne in vielen anderen Proteinen, die eine Schlüsselrolle im Immunsystem spielen.

Abbildung 33.9. Immunglobulin Falten.

Abbildung 33.9

Immunglobulinfalte. Bild Maus.jpg Eine Immunglobulindomäne besteht aus einem Paar β-Schichten, die durch eine Disulfidbindung und hydrophobe Wechselwirkungen verbunden sind. Drei hypervariable Schleifen liegen an einem Ende der Struktur.

Die Immunglobulinfalte besteht aus einem Paar β-Schichten, die jeweils aus antiparallelen β-Strängen bestehen und einen zentralen hydrophoben Kern umgeben. Eine einzelne Disulfidbindung überbrückt die beiden Blätter. Zwei Aspekte dieser Struktur sind für ihre Funktion besonders wichtig. Erstens bilden drei Schleifen, die an einem Ende der Struktur vorhanden sind, eine potentielle Bindungsfläche. Diese Schleifen enthalten die hypervariablen Sequenzen, die in Antikörpern und in T-Zell-Rezeptoren vorhanden sind (siehe Abschnitte 33.3 und 33.5.2). Die Variation der Aminosäuresequenzen dieser Schleifen stellt den Hauptmechanismus für die Erzeugung des sehr unterschiedlichen Satzes von Antikörpern und T-Zell-Rezeptoren dar, die vom Immunsystem exprimiert werden. Diese Schleifen werden als hypervariable Schleifen oder Complementaritydetermining-Regionen (CDRs) bezeichnet. Zweitens befinden sich der Aminoterminus und der Carboxylterminus an gegenüberliegenden Enden der Struktur, wodurch strukturelle Domänen zu Ketten aufgereiht werden können, wie in den L- und H-Ketten von Antikörpern. Solche Ketten sind in mehreren anderen Schlüsselmolekülen im Immunsystem vorhanden.

Bildbaum.jpg Die Immunglobulinfalte ist eine der am weitesten verbreiteten Domänen, die vom menschlichen Genom kodiert werden — mehr als 750 Gene kodieren Proteine mit mindestens einer Immunglobulinfalte, die auf der Ebene der Aminosäuresequenz erkennbar ist. Solche Domänen sind auch bei anderen vielzelligen Tieren wie Fliegen und Nemotoden üblich. Jedoch, von der Inspektion der Aminosäuresequenz allein, Immunglobulin-falten-Domänen scheinen nicht in Hefe oder Pflanzen vorhanden zu sein. In diesen Organismen sind jedoch strukturell ähnliche Domänen vorhanden, einschließlich des wichtigsten photosynthetischen Elektronentransportproteins Plastocyanin in Pflanzen (Abschnitt 19.3.2). So, Die Immunglobulin-Falten-Familie scheint sich entlang evolutionärer Zweige, die zu Tieren führen, stark erweitert zu haben — insbesondere, Wirbeltiere.

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